澱粉樣蛋白沉積是阿爾茨海默病（AD）和帕金森病（PD）等神經退行性疾病的標誌。澱粉樣蛋白的沉積過程呈正餘弦模式，錯誤折疊的蛋白質首先聚集成低聚物，然後擴展成纖維狀。在這一轉變過程中，錯誤折疊的單體從最初的α-螺旋構型轉變為主要的交聯β-片狀結構。解決這種有害的積聚問題可以為延緩甚至預防這些疾病的發生提供一種潛在的方法。

在發表於《eLight》的一篇新論文中，北京大學張超教授領導的科學家團隊開發出了一種獨特的技術，利用特定頻率來調節並儘量減少澱粉樣沉積的發展。

2018 年有人猜想，生物神經信號的物理場可能是太赫茲（THz）到紅外（IR）的高頻電磁場。它最有可能在0.5 至100 太赫茲之間，被命名為廣義太赫茲電磁波。一些生理過程已經得到證實，如DNA 髮夾的松解、電壓門控鈣通道的通透性以及電壓門控K+ 的電流可以調節這些生理過程。

研究發現，太赫茲波與分子群產生共振，並改變其中形成的氫鍵（H-bond）。此外，據報導，與纖維軸平行的分子間氫鍵網絡是引導澱粉樣纖維的關鍵。

受此啟發，如果能利用共振特徵來調節自組裝過程，避免不必要的蛋白質聚集，對於預防或減輕注意力缺失症的病理變化至關重要。早前的一項研究發現，通過自由電子激光實驗和分子動力學（MD）模擬方法，1675cm-1（50.25 THz）的光可以解離澱粉樣蛋白纖維。

a)細胞外β澱粉樣蛋白沉積為神經斑塊，細胞內高磷酸化tau堆積為神經纖維纏結，這仍然是診斷阿爾茨海默氏症的主要神經病理學特徵。b) 頻率為34.88 太赫茲的太赫茲波延遲了纖維化動態曲線。c) 太赫茲波將聚集速度降低到無太赫茲波情況下的80%。資料來源：彭文宇、朱志、婁晶、陳坤、吳遠明、常超

由於生物液體在45-52.5 太赫茲範圍內具有很強的吸收能力，因此在該頻率下存在明顯的熱效應。這導致生理環境中的調節效率必然會大大減弱。因此，探索抑制Aβ 聚集過程的非熱高效方法迫在眉睫。

研究小組以澱粉樣蛋白β（Aβ）為例開展研究。它並不聲稱Aβ在AD發病中起決定性作用，因此越來越多的研究開始強調tau蛋白的意義。澱粉樣蛋白也有類似的動態聚集過程。目前還沒有有效的藥物可以抑製或緩解AD病理的惡化。

這項研究旨在通過乾預動態過程的光學手段來調節病理蛋白的構象。這項基於Aβ的研究可能會進一步應用於對開發聯合療法具有重要意義的tau蛋白。

研究小組使用中心頻率為34.88太赫茲（8.6微米）的量子級聯激光器（QCL）照射Aβ1-42低聚物。他們通過硫黃素T（ThT）結合試驗和傅立葉變換紅外光譜儀監測纖維化過程。研究小組發現，與沒有外部電場的小組相比，纖維化過程明顯減慢。此外，還通過細胞活力和線粒體膜電位檢測儀檢測了這種頻率對細胞水平的安全性。

可以看到，細胞明顯增殖，線粒體膜電位略有上升。這表明太赫茲波可能會對細胞功能產生積極影響。研究小組還發現，蛋白質的構象發生了顯著變化，從規則有序結構轉變為無序結構，具體而言，β片狀結構轉變為捲曲和彎曲區域。太赫茲波可能是延緩澱粉樣蛋白纖維化過程的一種有前途的策略。