據New Atlas報導，聚集在大腦中的錯誤折疊的蛋白質團塊被認為與帕金森病等神經退行性疾病有關。現在，新發現的納米抗體顯示有希望破壞這些團塊的結構，有可能導致該疾病的新療法。

該研究中心的蛋白質被稱為α-突觸核蛋白，它被認為在大腦中發揮著重要作用，但它可以不正確地折疊並結成所謂的路易體。這些可以影響神經元的功能，甚至開始殺死它們，並與帕金森病等神經系統疾病有關聯。

對帕金森病的大部分研究都集中在這些路易體上，揭露了這種蛋白質的“雙重生活”，即這些團塊在進入大腦之前是如何在腸道中形成的，甚至是一種自身免疫性疾病。其他團隊已經用人工酶或精製肽瞄準了路易體，並取得了有希望的結果。

在新研究中，約翰斯·霍普金斯大學醫學院和密歇根大學安娜堡分校的研究人員調查了使用納米抗體來分解路易體的情況。納米抗體是抗體蛋白的較小版本，它被免疫系統用來追踪病原體。它們較小的尺寸使它們能夠擠過腦細胞膜，在那裡它們可以結合併分解α-突觸核蛋白團塊。

通常情況下，這些納米抗體會在細胞內分解，因此研究小組對它們進行了設計，使其缺乏某些容易受到這一過程影響的化學鍵。他們發現，這使納米抗體保持穩定，而不會降低它們與α-突觸核蛋白團塊結合的能力。

在測試了七個版本的納米抗體後，研究人員確定了一個名為PFFNB2的納米抗體為最佳候選。在活體腦細胞和小鼠組織的測試中，PFFNB2被發現是穩定的，並與蛋白質團塊強烈結合，有效地將它們分解。

該研究的共同第一作者Ramhari Kumbhar說：“令人震驚的是，我們誘導PFFNB2在大腦皮層中表達，它阻止了α-突觸核蛋白團塊向小鼠大腦皮層擴散，該區域負責認知、運動、個性和其他高階進程。”

重要的是，研究小組發現，這些納米抗體只攻擊α-突觸核蛋白團塊，而不是可能在腦細胞中發揮重要功能的單個分子。

該研究的主要作者毛曉波說：“PFFNB2在日益複雜的環境中成功結合有害的α-突觸核蛋白團塊，這表明該納米抗體可能是幫助科學家研究這些疾病並最終開發新療法的關鍵。”

這項研究發表在《自然通訊》雜誌上。