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SARS-CoV-2刺突糖蛋白的結構模型揭示了破壞動力學和防止傳播的機會

SARS-CoV-2刺突糖蛋白的結構模型揭示了破壞動力學和防止傳播的機會

2021-09-01 Comments 0 Comment

據外媒報導,根據8月31日發表在《eLife》雜誌上的一項研究,科學家們類比了SARS-CoV-2刺突糖蛋白結構從識別宿主細胞到進入宿主細胞的”過渡”動態。 該研究表明,由刺突糖蛋白上的糖分子促成的結構可能對細胞進入至關重要,破壞這種結構可能是阻止病毒傳播的一種策略。

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SARS-CoV-2的生命週期的一個重要方面是它能夠附著在宿主細胞上並轉移其遺傳物質。 它通過其刺突糖蛋白實現這一目標。 刺突糖蛋白由三個獨立的部分組成–一個將刺突固定在病毒上的”跨膜束”,以及病毒外部的兩個S亞單位(S1和S2)。 為了感染人體細胞,S1亞單位與人體細胞表面一種叫做ACE2的分子結合,而S2亞單位則分離並融合病毒和人體細胞膜。 儘管這一過程是已知的,但其發生的確切順序尚未被發現。 然而,瞭解這些蛋白質結構的微秒級和原子級運動可以揭示COVID-19治療的潛在目標。

研究報告的共同作者、美國萊斯大學Harry C & Olga K Wiess物理學教授、理論生物物理學中心聯合主任José N. Onuchic解釋說:”目前大多數SARS-CoV-2的治療和疫苗都集中在病毒入侵的ACE2識別步驟上,但另一種策略是針對使病毒與人類宿主細胞融合的結構變化。 但通過實驗探測這些中間的、暫態的結構是非常困難的,因此我們使用了充分簡化的計算機類比來研究這個大系統,但它保持了足夠的物理細節來捕捉S2亞單位在融合前和融合後形狀之間過渡時的動態。 ”

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該團隊對刺突糖蛋白上的糖分子的作用特別感興趣,這些糖分子被稱為聚糖。 為了瞭解聚糖的數量、類型和位置是否在病毒細胞進入的膜融合階段通過介導這些中間刺突的形成而發揮作用,他們使用一個基於全原子結構的模型進行了成千上萬次類比。 這種模型允許研究人員在考慮到立體力的情況下預測原子隨時間變化的軌跡–也就是說,相鄰的原子如何影響其他原子的運動。

類比結果顯示,聚糖形成了一個 「籠子」,困住了S2亞單位的”頭部”,導致它在脫離S1亞單位和病毒膜與細胞膜融合時,以一種中間形式停頓。 當聚糖不存在時,S2亞單位在這種構象中花費的時間要少得多。

模擬結果還表明,將S2″頭部”保持在一個特定的位置有助於S2亞單位”招募”人類宿主細胞並與它們的膜融合,因為它允許被稱為融合肽的短蛋白從病毒中延伸出來。 事實上,S2的糖基化大大增加了融合肽延伸到宿主細胞膜的可能性,而當沒有聚糖時,發生這種情況的可能性很小。

“我們的類比表明,聚糖可以在刺突糖蛋白轉換過程中誘發一個暫停。 這為融合肽捕獲宿主細胞提供了一個關鍵機會,”研究共同作者、美國東北大學理論生物物理中心和物理系副教授Paul C. Whitford總結道。 “在沒有聚糖的情況下,病毒粒子很可能無法進入宿主體內。 我們的研究揭示了聚糖如何控制感染性,它為實驗研究影響這種普遍存在的致命病原體動態的因素提供了基礎。 ”

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