據外媒報導，快速蔓延的英國、南非和巴西新冠變種引發了人們對COVID-19疫苗是否能預防它們的擔憂和疑問。近日，來自波士頓兒童醫院的一項新研究分析了新冠病毒刺突蛋白的結構是如何隨D614G突變–這三種變異都攜帶這種突變–發生變化的以及它們能更快傳播的原因。

該研究由Bing Chen博士領導，研究小組於2021年3月16日在《科學》上發表了這一發現。

研究小組使用低溫電子顯微鏡(cryo-EM)對這些刺突進行了成像，據悉，這種顯微鏡的分辨率可達原子水平。他們發現，跟最初的SARS-CoV-2病毒相比，D614G突變能讓刺突變得更加穩定。因此，更多的功能性刺突可以跟人體細胞的ACE2受體結合進而讓病毒更具傳染性。

在最初的新冠病毒中，刺突蛋白會跟ACE2受體結合，然後戲劇性地改變形狀並折疊自己。這使得病毒能將自己的細胞膜跟人體的細胞膜融合併進入體內。然而，正如研究小組在2020年7月報告的那樣，峰值有時會在病毒跟細胞結合之前過早地改變形狀並分解。雖然這種形狀的改變減緩了病毒的速度，但也讓人體的免疫系統更難控制病毒。

“因為最初的刺突蛋白會游離，它不足以引起強烈的中和性抗體反應，”Chen說道。

當研究小組對突變的刺突蛋白進行成像時，他們發現D614G突變通過阻止過早的形狀變化來穩定刺突。有趣的是，這種突變同時還能使刺突蛋白跟血管緊張素轉換酶受體的結合更弱，但事實上，刺突蛋白不太容易過早分解，這使得病毒總體上更具傳染性。

“假設最初的病毒有100個峰值。因為形狀不穩定，你可能只有50%的功能。在G614變異中，卻可能有90%是功能性的，所以即使它們沒有結合得很好，你感染的可能性仍會更大，”Chen說道。

對此，Chen建議，重新設計的疫苗應該包含這種突變的刺突蛋白的編碼。他指出，更穩定的刺突形狀應該會讓任何基於刺突的疫苗更有可能引發保護性中和抗體。

現在，研究人員正在進一步利用結構生物學以更好地了解SARS-CoV-2是如何跟ACE2受體結合的並試圖找到阻斷病毒進入人體細胞的治療方法。